La piel del sapo australiano Uperoleia mjobergii, procedente de la región de West Kimberley, secreta un péptido antibacteriano como parte de su sistema inmunitario. Al analizarlo, un equipo de científicos, liderado por el Technion-Instituto de Tecnología de Israel y el Laboratorio de Biología Molecular (EMBL) de Hamburgo, Alemania, con sede también en Barcelona, ha podido desvelar su estructura molecular en 3D.
El trabajo, publicado en la revista PNAS, permite así entender por primera vez el mecanismo de regulación del péptido antimicrobiano que se autoensambla en una estructura fibrosa única, que a través de un sofisticado mecanismo de adaptación estructural, puede cambiar su forma en presencia de bacterias para proteger al sapo de infecciones. Es como si se encendiera y apagara.
Los hallazgos sugieren que esta sustancia se une en forma de fibrillas amiloides altamente estables, un sello distintito de las enfermedades neurodegenerativas, como el alzhéimer y el párkinson. Estas fibrillas sirven como depósito de moléculas atacantes potenciales que se pueden activar cuando hay bacterias presentes.
Como han podido comprobar los científicos, una vez que el péptido se encuentra con la membrana bacteriana, cambia su configuración molecular y se transforma en un arma mortal. “Este es un mecanismo de protección sofisticado del sapo, inducido por las propias bacterias atacantes”, dice la bióloga estructural Meytal Landau, autora principal de este estudio e investigadora en el centro israelí.
“Este es un ejemplo único de diseño evolutivo de estructuras supramoleculares intercambiables para controlar la actividad”, recalca.
Los péptidos antimicrobianos se encuentran en diferentes aspectos de la naturaleza, por lo que la hipótesis es que podrían ser efectivos no solo como armas contra bacterias, sino también contra células cancerígenas. Las propiedades únicas de tipo amiloide del péptido antibacteriano del sapo, descubiertas en el estudio, podrían por tanto arrojar luz sobre las posibles cualidades fisiológicas de las fibrillas amiloides asociadas con trastornos neurodegenerativos y sistémicos.
Los investigadores esperan que su hallazgo conduzca a aplicaciones médicas y tecnológicas, incluido el desarrollo de péptidos antimicrobianos sintéticos que se activarían solo en presencia de bacterias. Estas sustancias también podrían servir como recubrimiento estable para dispositivos médicos o implantes, o incluso en equipos industriales que requieran condiciones estériles.
Nir Salinas et al. “The amphibian antimicrobial peptide uperin 3.5 is a cross-α/cross-β chameleon functional amyloid”. PNAS
Fuente: Agencia sinc
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