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lunes, marzo 27, 2023

El sincrotrón ALBA se estrena como microscopio para determinar la estructura de proteínas

Un equipo liderado por David Reverter, investigador del Instituto de Biotecnología y Biomedicina (IBB) de la UAB, ha determinado por primera vez la estructura tridimensional de una pareja de proteínas, LC8 y Nek9.

 La estructura de la proteína LC8 permite descubrir un mecanismo de regulación relacionado con la división celular, con posibles aplicaciones médicas. Una investigación liderada por la UAB ha determinado la estructura tridimensional de unas proteínas relacionadas con el buen funcionamiento del proceso de división celular, la pareja LC8 y Nek9. La investigación, publicada en Journal of Biological Chemistry, podría tener implicaciones en el estudio de enfermedades relacionadas con este proceso, como el cáncer. Se trata de la primera publicación de la estructura cristalina de una proteína obtenida mediante el sincrotrón ALBA.

Un equipo liderado por David Reverter, investigador del Instituto de Biotecnología y Biomedicina (IBB) de la UAB, ha determinado por primera vez la estructura tridimensional de una pareja de proteínas, LC8 y Nek9. Según si se enlazan o no, la proteína Nek9 regula que los cromosomas se organicen y se separen de forma ordenada durante la división celular.

Analizando la estructura tridimensional, los científicos han logrado descubrir un nuevo mecanismo que interfiere en la formación de este enlace de proteínas y, por tanto, que también participa en la regulación correcta de la división celular y en otros procesos generales de la célula. El descubrimiento, a nivel fundamental, podría tener implicaciones en el estudio de enfermedades relacionadas con los procesos de división celular, como el cáncer.

La estructura tridimensional, publicada en Journal of Biological Chemistry, se ha obtenido a partir de las observaciones en la línea de luz XALOC del sincrotrón ALBA. Se trata de la primera estructura cristalina de una proteína obtenida mediante la luz de este sincrotrón y publicada en una revista científica.

En la investigación han participado científicos de la Unidad de Biología Estructural del Instituto de Biotecnología y Biomedicina (IBB) de la UAB, del Departamento de Bioquímica y Biología Celular y Molecular de la Universidad de Zaragoza, del Instituto de Biocomputación y Física de los Sistemas Complejos (BIFI), y del Instituto de Investigación Biomédica de Barcelona (IRB).

 

Artículo científico:

Pablo Gallego, Adrian Velazquez-Campoy, Laura Regué, Joan Roig and David Reverter. Structural analysis of the regulation of the DYNLL/LC8 binding to Nek9 by phosphorylation, Journal of Biological Chemistry. March 12, 2013, doi: 10.1074/jbc.M113.459149

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